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意義重大的蛋白質結晶

對“靜止”的蛋白質進行觀察，很多“疑難雜癥”都能浮出水面，蛋白質晶體對于生命科學的研究具有重大意義。以今年年初爆發的新型冠狀病毒（2019-nCoV）為例，我國科學家就是利用病毒的水解酶與的復合物晶體成功解析了原子結構，可為抗病毒的快速篩選和研發提供有力的工具。截止2020年1月1日，蛋白質數據庫收錄了超過16萬個蛋白質晶體的原子結構信息，已經滲透到了眾多領域，如藥學，醫學，農業，材料學等。目前，有9位科學家因解析蛋白質的晶體結構而獲得諾貝爾獎。然而，讓蛋白質結晶可不是一件容易的事情。在科學界，蛋白質晶體的生長常常被認為是“藝術”遠多于“科學”，甚至有許多科學家為了晶體更好地結晶，開始有些“小”：比如把做好的結晶板放在車上開出去幾個小時，或是在晶體實驗柜門上貼了兩只大恐龍貼紙……其實，這些“小”都反映出：蛋白質晶體的結晶過程受到很多因素的影響，能夠有一顆完整的結晶是一件很困難的事情。想要獲得足夠質量的晶體，尤其對新穎的、表征不佳的基因產物來說，通常是新結構測定項目中困難也是耗時的步驟。

蛋白質晶體板相互作用

蛋白質分子的結構層次蛋白中的多肽鏈往往不是一個如圖4圖4所示完全伸展的鏈。L.C.鮑林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有關化合物晶體結構的測定中歸納了肽鍵的鍵長、鍵角等。鏈中肽鍵N-C的鍵長為1.32埃，具有40%的雙鍵成分，與周圍四個鍵是共面的，且N-H和C=O具有反式構型。肽鍵因具雙鍵成分而無旋轉的自由，但它周圍的每個Cα原子與相鄰兩個肽鍵中的氮和碳原子所形成的Cα-N和Cα-C單鍵都具有較大的回旋余地，從而一個多肽鍵可能存在于不計其數的構象或立體結構中，其中有些構象使未成鍵原子間形成較多較強的氫鍵并產生其他能使整個分子趨于穩定的相互作用。

蛋白結晶板

盡管近些年來在蛋白質結晶的理論、方法和技術上已取得巨大發展,獲得衍射良好的蛋白質晶體仍然是利用X-射線解析蛋白質結構的一個主要瓶頸問題。這里我們發展了一種新型的蛋白質結晶方法—固液界面方法,即SLIM。該方法主要包括兩個部分1)預先加入并干燥蛋白質母液;2)進行晶體生長的時候,直接將蛋白質溶液加入'干母液'中,從而產生一個固體(干母液)和液體(蛋白質溶液)的界面。該方法不僅操作簡單、快速,而且降低了對蛋白質溶液濃度的要求。